Was sind essentielle Aminosäuren?

Aminosäuren sind die kleinsten Bausteine im Protein. Es gibt insgesamt 20 Aminosäuren, wovon 9 essentiell sind. Eine essentielle Aminosäure ist eine Aminosäure, welche der Körper nicht selbst produzieren kann.

Wie komme ich an essentielle Aminosäuren?

Weil der Körper keine essentiellen Aminosäuren aus eigener Kraft produzieren kann, ist es besonders wichtig, dass wir diese durch unsere Nahrung aufnehmen. Eine einfache Art und Weise, wie man essentielle Aminosäuren einnehmen kann, sind sogenannte vollwertige Proteinquellen. Vollwertige Proteinquellen beinhalten nämlich all diese essentiellen Aminosäuren. Beispiele von vollwertigen Proteinquellen:

• Fleisch

• Fisch und Meeresfrüchte

• Geflügel

• Molkereiprodukte

• Eier

• Soja

• Quinoa

• Buchweizen

Was sind die essentiellen Aminosäuren?

Die 9 essentiellen Aminosäuren sind: Phenylalanin, Valin, Threonin, Tryptophan, Methionin, Leucin, Isoleucin, Lysin und Histidin.

Welche Funktionen haben die essentiellen Aminosäuren und warum sind sie so wichtig?

poached egg with vegetables and tomatoes on blue plate

Die essentiellen Aminosäuren haben mehrere wichtige Funktionen im Körper und sind entscheidend dafür, dass dein Körper optimal funktioniert. Lasst uns das genauer anschauen.

1. Valin hilft beim Stimulieren des Muskelwachstums und des Muskelaufbaus und ist bei der Energieproduktion beteiligt7. Valin ist eine der drei verzweigten Aminosäuren, welche in BCAA enthalten sind.

2. Leucin spielt eine entscheidende Rolle bei der Proteinsynthese und für die Muskelregeneration, aber Leucin hilft auch beim Stimulieren der Wundheilung, bei der Produktion von Wachstumshormonen und bei der Regulierung des Blutzuckerspiegels9. Leucin ist eine der verzweigten Aminosäuren, welche es in BCAA gibt.

3. Isoleucin ist wichtig für die Muskelfunktion und -entwicklung. Außerdem ist Isoleucin beim Immunsystem involviert, bei der Produktion von Hämoglobin und bei der Energieregulierung des Körpers11. Isoleucin ist eine der verzweigten Aminosäuren, die in BCAA enthalten sind.

4. Phenylalanin spielt eine wichtige Rolle für die Produktion von Adrenalin, Noradrenalin und Dopamin1 2. Adrenalin und Noradrenalin sind lebenswichtig, damit der "Fliehimpuls" des Körpers optimal funktioniert3. Dopamin ist eine der wichtigsten Signalsubstanzen im Gehirn und spielt eine wichtige Rolle für unser Überleben4. Wenn Adrenalin, Noradrenalin und Dopamin nicht richtig funktionieren, kann das mit anderen Worten negative Auswirkungen auf deine Gesundheit haben5 6.

5. Threonin ist wichtig für deine Fettverbrennung und sorgt für eine optimale Funktion deines Immunsystems. Threonin spielt auch eine wichtige Rolle in Proteinen, wie Kollagen und Elastin, welche wichtige Bausteine in deiner Haut und deinem Bindegewebe sind. Threonin ist auch wichtig, damit deine Fettverbrennung und dein Immunsystem richtig funktionieren8.

6. Methionin ist wichtig, damit dein Stoffwechsel und die Reinigung im Körper richtig funktionieren. Außerdem ist Methionin für ein normales Gewebewachstum wichtig und damit die Aufnahme von Zink und Selen richtig funktioniert10.

7. Tryptophan spielt eine wichtige Rolle bei der Produktion von Serotonin, einer Signalsubstanz, welche deine Stimmung, deinen Appetit und deinen Schlaf reguliert. Tryptophan wird auch gebraucht um ein optimales Nitrogenlevel im Körper beizubehalten12.

8. Lysin wird unter anderem bei der Proteinsynthese gebraucht und bei der Produktion von Hormonen und Enzymen. Lysin ist aber auch wichtig für die Energieproduktion, das Immunsystem und die Produktion von Elastin und Kollagen13.

9. Histidin wird gebraucht um Histamin zu produzieren, eine Signalsubstanz, die entscheidend für das Immunsystem, die Verdauung und den Schlafrhythmus ist. Zu guter Letzt ist Histidin für eine optimale Funktion des Nervensystems wichtig14.

EAA vs. BCAA - was ist der Unterschied?

Wie du wahrscheinlich schon weißt, gibt es sogar Supplements mit essentiellen Aminosäuren. Die zwei wichtigsten werden EAA und BCAA genannt. Der größte Unterschied zwischen EAA und BCAA ist, dass EAA alle essentiellen Fettsäuren enthält, während BCAA lediglich 3 enthält. EAA wird mit anderen Worten als eine vollwertige Proteinquelle betrachtet und ist also umfassenderes Supplement als BCAA.

Die Forschung bestätigt: es gibt viele Vorteile bei der Einnahme von EAA

Du kannst natürlich auch einfach die essentiellen Aminosäuren durch deine normale Ernährung aufnehmen, aber es gibt darüber hinaus Forschung, die zeigt, dass es viele Vorteile bei der Einnahme von konzentrierten Dosen von EAA in Form eines Supplements gibt. Hier sind einige der wissenschaftlich bewiesenen Vorteile von EAA.

EAA kann zu besserem Schlaf und besserer Laune beitragen15 16 17 18 19.

EAA kann einen positiven Effekt auf die Gewichtsabnahme haben20.

EAA kann dazu beitragen, dass du bessere Leistungen beim Training erbringst und es sorgt für eine schnellere Erholung21 22 23.

EAA kann dir dabei helfen Muskelmasse zu bewahren und Muskelverlust zu verhindern24 25 26.

EAA kann zu einem erhöhten Muskelwachstum beitragen27 28 29.

EAA kann zu weniger Schmerzen beim Training führen und für eine schnellere Erholung sorgen30 31 32 33 34 35 36.

EAA kann dabei helfen, Muskelabbau zu verhindern37 38 39.

EAA kann dazu beitragen, dass du beim Training weniger müde bist40 41 42 43.

Warum sollte ich BCAA gegen EAA tauschen?

EAA und BCAA sind eigentlich das Gleiche: essentielle Aminosäuren. Der größte Unterschied ist, dass Supplements, die als EAA bezeichnet werden alle essentiellen Aminosäuren beinhalten, während Supplements, die als BCAA bezeichnet werden lediglich 3 essentielle Aminosäuren beinhalten. EAA ist mit anderen Worten ein umfassenderes Supplement als BCAA. Willst du den größtmöglichen Effekt von deinem Aminosäuresupplement bekommen? Dann solltest du EAA wählen. Denn weißt du was? Mit EAA bekommst du tatsächlich alle Vorteile, die du auch beim Gebrauch von BCAA hast, plus einige mehr!

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Wie und wann sollte ich EAA anwenden?

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Du wählst selbst, ob du EAA bevor, während oder nach dem Training anwenden willst. Oder warum probierst du nicht mal ein erfrischendes Wassereis, voll von EAA?

Zusammenfassung

EAA und BCAA sind eigentlich das Gleiche: Aminosäuren. Der größte Unterschied ist, dass EAA alle essentiellen Aminosäuren beinhaltet, während BCAA lediglich 3 beinhaltet. EAA ist mit anderen Worten ein umfassenderes Supplement als BCAA. Willst du den größtmöglichen Effekt von deinem Aminosäuresupplement bekommen? Dann solltest du EAA wählen.

Du kannst natürlich auch einfach die essentiellen Aminosäuren durch deine normale Ernährung aufnehmen, aber es gibt Forschung, die zeigt, dass es viele Vorteile bei der Einnahme von konzentrierten Dosen von EAA in Form eines Supplements gibt. EAA-Supplements können unter anderem zu einer besseren Trainingsleistung und einer schnelleren Erholung beitragen. Aber sie können auch dabei helfen deine Muskelmasse beizubehalten und die Gewichtsabnahme zu fördern.

Referenzen:

1. National Center for Biotechnology Information (2020). PubChem Compound Summary for CID 6140, Phenylalanine. Retrieved October 6, 2020 from https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/Phenylalanine.

2. Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochemistry. 5th edition. New York: W H Freeman; 2002. Section 24.2, Amino Acids Are Made from Intermediates of the Citric Acid Cycle and Other Major Pathways. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22459/

3. Tank AW, Lee Wong D. Peripheral and central effects of circulating catecholamines. Compr Physiol. 2015 Jan;5(1):1-15. doi: 10.1002/cphy.c140007. PMID: 25589262.

4. Fernstrom JD, Fernstrom MH. Tyrosine, phenylalanine, and catecholamine synthesis and function in the brain. J Nutr. 2007 Jun;137(6 Suppl 1):1539S-1547S; discussion 1548S. doi: 10.1093/jn/137.6.1539S. PMID: 17513421.

5. Meyers S. Use of neurotransmitter precursors for treatment of depression. Altern Med Rev. 2000 Feb;5(1):64-71. PMID: 10696120.

6. Hori H, Kunugi H. Dopamine agonist-responsive depression. Psychogeriatrics. 2013 Sep;13(3):189-95. doi: 10.1111/psyg.12014. PMID: 25913769.

7. National Center for Biotechnology Information (2020). PubChem Compound Summary for CID 6287, Valine. Retrieved October 6, 2020 from https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/Valine.

8. National Center for Biotechnology Information (2020). PubChem Compound Summary for CID 6288, L-Threonine. Retrieved October 6, 2020 from https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/L-Threonine.

9. National Center for Biotechnology Information (2020). PubChem Compound Summary for CID 6106, Leucine. Retrieved October 6, 2020 from https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/Leucine.

10. National Center for Biotechnology Information (2020). PubChem Compound Summary for CID 6137, Methionine. Retrieved October 6, 2020 from https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/Methionine.

11. National Center for Biotechnology Information (2020). PubChem Compound Summary for CID 6306, l-Isoleucine. Retrieved October 6, 2020 from https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine.

12. National Center for Biotechnology Information (2020). PubChem Compound Summary for CID 6305, Tryptophan. Retrieved October 6, 2020 from https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/Tryptophan.

13. National Center for Biotechnology Information (2020). PubChem Compound Summary for CID 5962, Lysine. Retrieved October 6, 2020 from https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/Lysine.

14. National Center for Biotechnology Information (2020). PubChem Compound Summary for CID 6274, Histidine. Retrieved October 6, 2020 from https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/Histidine.

15. Jenkins TA, Nguyen JC, Polglaze KE, Bertrand PP. Influence of Tryptophan and Serotonin on Mood and Cognition with a Possible Role of the Gut-Brain Axis. Nutrients. 2016 Jan 20;8(1):56. doi: 10.3390/nu8010056. PMID: 26805875; PMCID: PMC4728667.

16. Markus CR, Firk C, Gerhardt C, Kloek J, Smolders GF. Effect of different tryptophan sources on amino acids availability to the brain and mood in healthy volunteers. Psychopharmacology (Berl). 2008 Nov;201(1):107-14. doi: 10.1007/s00213-008-1254-0. Epub 2008 Jul 23. PMID: 18648776.

17. Parker G, Brotchie H. Mood effects of the amino acids tryptophan and tyrosine: 'Food for Thought' III. Acta Psychiatr Scand. 2011 Dec;124(6):417-26. doi: 10.1111/j.1600-0447.2011.01706.x. Epub 2011 Apr 12. PMID: 21488845.

18. Levitan, R. D., Shen, J. H., Jindal, R., Driver, H. S., Kennedy, S. H., & Shapiro, C. M. (2000). Preliminary randomized double-blind placebo-controlled trial of tryptophan combined with fluoxetine to treat major depressive disorder: antidepressant and hypnotic effects. Journal of psychiatry & neuroscience : JPN, 25(4), 337–346.

19. Yurcheshen, M., Seehuus, M., & Pigeon, W. (2015). Updates on Nutraceutical Sleep Therapeutics and Investigational Research. Evidence-based complementary and alternative medicine : eCAM, 2015, 105256. https://doi.org/10.1155/2015/105256

20. Stoppani, J., Scheett, T., Pena, J., Rudolph, C., & Charlebois, D. (2009). 2009 international society of sports nutrition conference and expo new orleans, la, USA. 14-15 june 2009. Abstracts. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 6 Suppl 1(Suppl 1), P1–P19. https://doi.org/10.1186/1550-2783-6-s1-p1

21. Waldron M, Whelan K, Jeffries O, Burt D, Howe L, Patterson SD. The effects of acute branched-chain amino acid supplementation on recovery from a single bout of hypertrophy exercise in resistance-trained athletes. Appl Physiol Nutr Metab. 2017 Jun;42(6):630-636. doi: 10.1139/apnm-2016-0569. Epub 2017 Jan 27. PMID: 28177706.

22. Rahimi MH, Shab-Bidar S, Mollahosseini M, Djafarian K. Branched-chain amino acid supplementation and exercise-induced muscle damage in exercise recovery: A meta-analysis of randomized clinical trials. Nutrition. 2017 Oct;42:30-36. doi: 10.1016/j.nut.2017.05.005. Epub 2017 May 18. Erratum in: Nutrition. 2017 Dec 22;: PMID: 28870476.

23. Ispoglou T, King RF, Polman RC, Zanker C. Daily L-leucine supplementation in novice trainees during a 12-week weight training program. Int J Sports Physiol Perform. 2011 Mar;6(1):38-50. doi: 10.1123/ijspp.6.1.38. PMID: 21487148.

24. Ferrando AA, Paddon-Jones D, Hays NP, Kortebein P, Ronsen O, Williams RH, McComb A, Symons TB, Wolfe RR, Evans W. EAA supplementation to increase nitrogen intake improves muscle function during bed rest in the elderly. Clin Nutr. 2010 Feb;29(1):18-23. doi: 10.1016/j.clnu.2009.03.009. Epub 2009 May 5. PMID: 19419806.

25. Dillon EL, Sheffield-Moore M, Paddon-Jones D, Gilkison C, Sanford AP, Casperson SL, Jiang J, Chinkes DL, Urban RJ. Amino acid supplementation increases lean body mass, basal muscle protein synthesis, and insulin-like growth factor-I expression in older women. J Clin Endocrinol Metab. 2009 May;94(5):1630-7. doi: 10.1210/jc.2008-1564. Epub 2009 Feb 10. PMID: 19208731; PMCID: PMC2684480.

26. Dudgeon WD, Kelley EP, Scheett TP. In a single-blind, matched group design: branched-chain amino acid supplementation and resistance training maintains lean body mass during a caloric restricted diet. J Int Soc Sports Nutr. 2016 Jan 5;13:1. doi: 10.1186/s12970-015-0112-9. PMID: 26733764; PMCID: PMC4700774.

27. Blomstrand E, Eliasson J, Karlsson HK, Köhnke R. Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. J Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):269S-73S. doi: 10.1093/jn/136.1.269S. PMID: 16365096.

28. Norton LE, Layman DK. Leucine regulates translation initiation of protein synthesis in skeletal muscle after exercise. J Nutr. 2006 Feb;136(2):533S-537S. doi: 10.1093/jn/136.2.533S. PMID: 16424142.

29. Jackman SR, Witard OC, Philp A, Wallis GA, Baar K, Tipton KD.Branched-Chain Amino Acid Ingestion Stimulates Muscle Myofibrillar Protein Synthesis following Resistance Exercise in Humans. Front Physiol. 2017 Jun 7;8:390. doi: 10.3389/fphys.2017.00390. PMID: 28638350; PMCID: PMC5461297.

30. Armstrong RB. Mechanisms of exercise-induced delayed onset muscular soreness: a brief review. Med Sci Sports Exerc. 1984 Dec;16(6):529-38. PMID: 6392811.

31. Kim, J., & Lee, J. (2014). A review of nutritional intervention on delayed onset muscle soreness. Part I. Journal of exercise rehabilitation, 10(6), 349–356. https://doi.org/10.12965/jer.140179

32. MacLean DA, Graham TE, Saltin B. Branched-chain amino acids augment ammonia metabolism while attenuating protein breakdown during exercise. Am J Physiol. 1994 Dec;267(6 Pt 1):E1010-22. doi: 10.1152/ajpendo.1994.267.6.E1010. PMID: 7810616.

33. Howatson G, Hoad M, Goodall S, Tallent J, Bell PG, French DN. Exercise-induced muscle damage is reduced in resistance-trained males by branched chain amino acids: a randomized, double-blind, placebo controlled study. J Int Soc Sports Nutr. 2012 Jul 12;9:20. doi: 10.1186/1550-2783-9-20. PMID: 22569039; PMCID: PMC3395580.

34. Coombes JS, McNaughton LR. Effects of branched-chain amino acid supplementation on serum creatine kinase and lactate dehydrogenase after prolonged exercise. J Sports Med Phys Fitness. 2000 Sep;40(3):240-6. PMID: 11125767.

35. Kim, D. H., Kim, S. H., Jeong, W. S., & Lee, H. Y. (2013). Effect of BCAA intake during endurance exercises on fatigue substances, muscle damage substances, and energy metabolism substances. Journal of exercise nutrition & biochemistry, 17(4), 169–180. https://doi.org/10.5717/jenb.2013.17.4.169

36. Fouré A, Bendahan D. Is Branched-Chain Amino Acids Supplementation an Efficient Nutritional Strategy to Alleviate Skeletal Muscle Damage? A Systematic Review. Nutrients. 2017 Sep 21;9(10):1047. doi: 10.3390/nu9101047. PMID: 28934166; PMCID: PMC5691664.

37. Eley, H. L., Russell, S. T., & Tisdale, M. J. (2007). Effect of branched-chain amino acids on muscle atrophy in cancer cachexia. The Biochemical journal, 407(1), 113–120. https://doi.org/10.1042/BJ20070651

38. Louard RJ, Barrett EJ, Gelfand RA. Effect of infused branched-chain amino acids on muscle and whole-body amino acid metabolism in man. Clin Sci (Lond). 1990 Nov;79(5):457-66. doi: 10.1042/cs0790457. PMID: 2174312.

39. Busquets S, Alvarez B, Llovera M, Agell N, López-Soriano FJ, Argilés JM. Branched-chain amino acids inhibit proteolysis in rat skeletal muscle: mechanisms involved. J Cell Physiol. 2000 Sep;184(3):380-4. doi: 10.1002/1097-4652(200009)184:3<380::AID-JCP13>3.0.CO;2-F. PMID: 10911370.

40. Shimomura Y, Murakami T, Nakai N, Nagasaki M, Harris RA. Exercise promotes BCAA catabolism: effects of BCAA supplementation on skeletal muscle during exercise. J Nutr. 2004 Jun;134(6 Suppl):1583S-1587S. doi: 10.1093/jn/134.6.1583S. PMID: 15173434.

41. Meeusen R, Watson P, Hasegawa H, Roelands B, Piacentini MF. Central fatigue: the serotonin hypothesis and beyond. Sports Med. 2006;36(10):881-909. doi: 10.2165/00007256-200636100-00006. PMID: 17004850.

42. Choi S, Disilvio B, Fernstrom MH, Fernstrom JD. Oral branched-chain amino acid supplements that reduce brain serotonin during exercise in rats also lower brain catecholamines. Amino Acids. 2013 Nov;45(5):1133-42. doi: 10.1007/s00726-013-1566-1. Epub 2013 Aug 1. PMID: 23904096.

43. Newsholme EA, Blomstrand E. Branched-chain amino acids and central fatigue. J Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):274S-6S. doi: 10.1093/jn/136.1.274S. PMID: 16365097.